ВКЛ / ВЫКЛ: ИЗОБРАЖЕНИЯ: ШРИФТ: A A A ФОН: Ц Ц Ц Ц
Всероссийский интерактивный образовательный портал "Аксиома"
Педагогическое средство массовой информации (0+)
89881539093
ped.portal@mail.ru

Всероссийский интерактивный образовательный портал "Аксиома"

Педагогическое средство массовой информации (0+)
МЕНЮ

выполнила:

студент 4 курса ЗДО

СГУ

Сотникова Полина Геннадьевна

Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки. В организме человека насчитывается до 5 млн. различных видов белков. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от пятидесяти до нескольких сотен (иногда ‒ более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее пятидесяти остатков, относят к пептидам. В состав многих молекул входят остатки цистеина, дисульфидные связи которых ковалентно связывают участки одной или нескольких цепей. В нативном состоянии белковые макромолекулы обладают специфической конформацией. Характерная для данного белка конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также электростатическими и гидрофобными взаимодействиями [4, с. 99].

Первичной структурой белка называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанных пептидными связями. Эта последовательность определяется кодирующим ее участком ДНК (геном) и изменяется при его изменении, то есть мутации. Если эти изменения отражаются на функциональной активности белка так, что развивается патологический процесс, то говорят о наличии первичной протеинопатии (например, серповидно-клеточная анемия, гемофилия, фенилкетонурия).

Вторичной структурой называют стабильные типы конформации участков полипептидной цепи, образующиеся за счет электростатического притяжения частичных зарядов, которые возникают на атомах, входящих в состав пептидной группы. Стабилизируется вторичная структура образующимися при этом водородными связями.  Различают 4 основных типа вторичной структуры: альфа-спираль, бета-структура («складчатый лист»), статистический клубок и «бета-петля».

Третичная структура образуется за счет взаимодействия сближенных при формировании вторичной структуры радикалов аминокислот между собой и с водной или липидной средой. При этом гидрофобные радикалы «стремятся» отдалиться от воды, так как они малополярны и поэтому плохо растворимы в полярных молекулах воды, а гидрофильные – наоборот. В результате образуется структура с максимально возможным содержанием гидрофобных радикалов внутри и гидрофильных снаружи. Стабилизируется третичная структура гидрофобными связями, водородными связями, ионными связями (между заряженными радикалами), вандерваальсовыми силами, а также в некоторых случаях, - дисульфидными связями, которые придают молекуле особую прочность. Различают два основных типа третичной структуры. Эти типы – глобула («шар») и фибрилла («нить»). Критерием при определении типа третичной структуры белка служит соотношение длины, ширины и высоты молекулы белка. Белки, третичная структура которых имеет вид глобулы, называют глобулярными, а если третичная структура имеет вид фибриллы, то белки называют фибриллярными. Ферменты являются, как правило, глобулярными белками, а примерами фибриллярных белков могут быть кератин, коллаген [4, с. 101].

Четвертичная структура характерна для белков,у которых несколько полипептидных цепей (кодируемых отдельными генами), каждая из которых имеет третичную структуру, вмести они образуют стабильный комплекс. Отдельные полипептидные цепи в этом случае называют субъединицами или протомерами, а их комплекс – олигомером.

Образование комплекса происходит за счет тех же сил и стабилизируется теми же связями, что и при образовании третичной структуры, за исключением дисульфидных связей. Примерами могут служить следующие белки: гемоглобин, протеинкиназы.

Обычно в олигомерах наблюдается явление влияния одних субъединиц на другие; его называют кооперативностью. Если в составе комплекса функциональная активность субъединицы больше, чем в свободном состоянии, то кооперативность называют положительной (примером может служить увеличение активности субъединиц гемоглобина при образовании комплекса). Если в составе комплекса функциональная активность субъединицы ниже, чем в свободном состоянии, то кооперативность называют отрицательной (примером может служить уменьшение активности субъединиц протеинкиназы А при образовании ими тетрамера) [4, с. 102].

Перейти к публикациям в печатном сборнике "Мудрец"

Функциональная активность белков может появиться только на третичном уровне структурной организации. Это обусловлено тем, что именно при формировании третичного уровня структурной организации происходит сближение в пространстве радикалов, которые находились в полипептидной цепи на большом расстоянии друг от друга. Определенные группы из 3-4 радикалов и выполняют непосредственно функции белка. Их называют активными центрами.

Публикации в СМИ

  • Идет прием заявок

    Заполнить заявку

    или отправить без вложения файла

     

    Сведения об участнике

    Фамилия, имя участника.

    Должность

    Наименование образовательного учреждения

    Республика

    область

    район

    город, поселок или село

    Наименование раздела публикации

    Название работы

     

    Ваш точный адрес эл. почты

    Информация об оплате орг. взноса за получение сертификата о публикации за одного участника (можно одной оплатой):

    ·       точное время оплаты

    ·       сумма оплаты

    ·       фамилия с карты того, кто оплачивал

    (иные данные не нужны)

     

     

    Отправить статью и заявку на электронную почту

    ped.portal@mail.ru

    Требования к статье :

    • принимаются статьи только на русском языке 
    • приветствуется наличие картинок  в оформлении
    • кроссворды, головоломки и т.д. должны быть указаны с ответами
    • объём текста должен быть не менее 2-х печатных страниц (14-й кегль. Междустрочный интервал — одинарный)
    • ссылки на источники 

    Мы оставляем за собой право редактировать вашу работу (техническое оформление).

    Администрация сайта не несет ответственности за достоверность информации, представленной в опубликованном материале. Автор берет на себя всю ответственность за соответствие содержания опубликованного им материала законам, действующим на территории Российской Федерации. Материалы на сайте открыты для просмотра всеми желающими, а также доступны для копирования в ознакомительных целях. Все права на опубликованные материалы остаются за их авторами.

  • Размещение статей ежедневно после 19-00 по МСК

    Размещение статей происходит ежедневно и без выходных после 19-00 по МСК. Примерное время на предоставление ответа около 3-х часов.

    На СМИ  только живое общение с редакторами, которые не оставят без внимания ни одну статью. 

  • Свидетельство о регистрации в СМИ

© 2024. публикации для педагогов.