выполнила:
студент 4 курса ЗДО
СГУ
Сотникова Полина Геннадьевна
Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки. В организме человека насчитывается до 5 млн. различных видов белков. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от пятидесяти до нескольких сотен (иногда ‒ более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее пятидесяти остатков, относят к пептидам. В состав многих молекул входят остатки цистеина, дисульфидные связи которых ковалентно связывают участки одной или нескольких цепей. В нативном состоянии белковые макромолекулы обладают специфической конформацией. Характерная для данного белка конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также электростатическими и гидрофобными взаимодействиями [4, с. 99].
Первичной структурой белка называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанных пептидными связями. Эта последовательность определяется кодирующим ее участком ДНК (геном) и изменяется при его изменении, то есть мутации. Если эти изменения отражаются на функциональной активности белка так, что развивается патологический процесс, то говорят о наличии первичной протеинопатии (например, серповидно-клеточная анемия, гемофилия, фенилкетонурия).
Вторичной структурой называют стабильные типы конформации участков полипептидной цепи, образующиеся за счет электростатического притяжения частичных зарядов, которые возникают на атомах, входящих в состав пептидной группы. Стабилизируется вторичная структура образующимися при этом водородными связями. Различают 4 основных типа вторичной структуры: альфа-спираль, бета-структура («складчатый лист»), статистический клубок и «бета-петля».
Третичная структура образуется за счет взаимодействия сближенных при формировании вторичной структуры радикалов аминокислот между собой и с водной или липидной средой. При этом гидрофобные радикалы «стремятся» отдалиться от воды, так как они малополярны и поэтому плохо растворимы в полярных молекулах воды, а гидрофильные – наоборот. В результате образуется структура с максимально возможным содержанием гидрофобных радикалов внутри и гидрофильных снаружи. Стабилизируется третичная структура гидрофобными связями, водородными связями, ионными связями (между заряженными радикалами), вандерваальсовыми силами, а также в некоторых случаях, - дисульфидными связями, которые придают молекуле особую прочность. Различают два основных типа третичной структуры. Эти типы – глобула («шар») и фибрилла («нить»). Критерием при определении типа третичной структуры белка служит соотношение длины, ширины и высоты молекулы белка. Белки, третичная структура которых имеет вид глобулы, называют глобулярными, а если третичная структура имеет вид фибриллы, то белки называют фибриллярными. Ферменты являются, как правило, глобулярными белками, а примерами фибриллярных белков могут быть кератин, коллаген [4, с. 101].
Четвертичная структура характерна для белков,у которых несколько полипептидных цепей (кодируемых отдельными генами), каждая из которых имеет третичную структуру, вмести они образуют стабильный комплекс. Отдельные полипептидные цепи в этом случае называют субъединицами или протомерами, а их комплекс – олигомером.
Образование комплекса происходит за счет тех же сил и стабилизируется теми же связями, что и при образовании третичной структуры, за исключением дисульфидных связей. Примерами могут служить следующие белки: гемоглобин, протеинкиназы.
Обычно в олигомерах наблюдается явление влияния одних субъединиц на другие; его называют кооперативностью. Если в составе комплекса функциональная активность субъединицы больше, чем в свободном состоянии, то кооперативность называют положительной (примером может служить увеличение активности субъединиц гемоглобина при образовании комплекса). Если в составе комплекса функциональная активность субъединицы ниже, чем в свободном состоянии, то кооперативность называют отрицательной (примером может служить уменьшение активности субъединиц протеинкиназы А при образовании ими тетрамера) [4, с. 102].
Перейти к публикациям в печатном сборнике "Мудрец"
Функциональная активность белков может появиться только на третичном уровне структурной организации. Это обусловлено тем, что именно при формировании третичного уровня структурной организации происходит сближение в пространстве радикалов, которые находились в полипептидной цепи на большом расстоянии друг от друга. Определенные группы из 3-4 радикалов и выполняют непосредственно функции белка. Их называют активными центрами.