выполнила:
студент 4 курса ЗДО
СГУ
Сотникова Полина Геннадьевна
В организме протекает множество химических ферментативных реакций. Совокупность этих реакций объединяют термином метаболизм. Многие из протекающих реакций объединены в метаболические (ферментативные) цепи, в которых продукт реакции, катализируемой первым ферментом, становится субстратом для следующей реакции, катализируемой вторым ферментом [1, с. 84].
На каждой из последовательных стадий метаболического пути происходит обычно лишь небольшое химическое изменение – удаление или присоединение какого-нибудь атома, молекулы или функциональной группы.
Метаболизм складывается из двух фаз – катаболизма и анаболизма. При катаболизме происходит расщепление сложных органических молекул до промежуточных метаболитов и затем до конечных продуктов (СО2 и воды); при этом происходит освобождение энергии и восстановление коферментов.
В ходе реакций анаболизма из молекул-предшественников с использованием восстановленных коферментов и энергии происходит синтез мономеров и полимеров. Реакции анаболизма и катаболизма протекают параллельно, но регулируются независимо. Все реакции метаболизма осуществляются ферментами. Ферменты - биокатализаторы белковой природы. Как и все остальные катализаторы (кислоты, щелочи), ферменты имеют ряд общих с ними свойств: не расходуются при реакциях, ускоряют только возможные реакции, не изменяют направления реакции, не изменяют положения равновесия в обратимых реакциях. Но по сравнению с другими катализаторами ферменты имеют ряд отличий: обладают гораздо большей активностью (ускоряют реакции в 108–1011 раз), работают в мягких условиях (температура 37 градусов, рН 7, давление 1 атм.). Ферменты также обладают специфичностью или избирательностью действия. Специфичность бывает абсолютной (при этом фермент катализирует превращение одного субстрата) и относительной (при этом фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих сходное строение и общий тип химической связи). Кроме того, активность ферментов в отличие от небиологических катализаторов регулируется[1, с. 86].
Ферменты имеют ряд свойств, которые подтверждающих белковую природу: молекулярная масса ферментов лежит в диапазоне 104–106 ДА, для них характерна колоколообразная зависимость скорости реакции от температуры и рН среды, они способны денатурироваться тяжелыми металлами, растворителями, излучениями.
На первой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса, где фермент и субстрат могут быть связаны ионной, ковалентной или иной связью. Образование комплекса E-S происходит практически мгновенно.
Перейти к публикациям в печатном сборнике "Мудрец"
На второй стадии субстрат под воздействием связанного с ним фермента видоизменяется и становится более доступным для соответствующей химической реакции. Эта стадия определяет скорость всего процесса. На этих стадиях ферментативного катализа происходят неоднократные изменения третичной структуры белка фермента, приводящие к последовательному сближению с субстратом и ориентации в пространстве тех активных групп, которые взаимодействуют друг с другом на различных этапах преобразования субстратов [1, с. 88].
На третьей стадии происходит химическая реакция, в результате которой образуется комплекс продукта реакции с ферментом.
Заключительным процессом является высвобождение продукта реакции из комплекса.
В организме превращение веществ до конечных продуктов происходит в несколько этапов, каждый из которых катализируется отдельным ферментом. Сумма энергии активации промежуточных реакций ниже энергии активации, необходимой для одновременного расщепления субстрата.
